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Variedade:

Bet v I allergen is a family of protein allergens. Allergies are hypersensitivity reactions of the immune system to specific 🌛 substances called allergens (such as pollen, stings, drugs, or food) that, in most people, result in no symptoms.

Trees within the 🌛 order Fagales possess particularly potent allergens, e.g. the prototypical Bet v 1, the major white birch (Betula verrucosa - now 🌛 called B. pendula) pollen antigen. Bet v 1 is the main cause of type I allergies observed in early spring. 🌛 Type I, or immunoglobulin E-mediated (IgE-mediated) allergies affect 1 in 5 people in Europe and North America. Commonly observed symptoms 🌛 are hay fever, dermatitis, asthma and, in severe cases, anaphylactic shock. First contact with these allergens results in sensitisation; subsequent 🌛 contact produces a cross-linking reaction of IgE on mast cells and concomitant release of histamine. The inevitable symptoms of an 🌛 allergic reaction ensue.

Categorization [ edit ]

A nomenclature system has been established for antigens (allergens) that cause IgE-mediated atopic allergies in 🌛 humans.[2] This nomenclature system is defined by a designation that is composed of the first three letters of the genus; 🌛 a space; the first letter of the species name; a space and an Arabic number. In the event that two 🌛 species names have identical designations, they are discriminated from one another by adding one or more letters (as necessary) to 🌛 each species designation.

The allergens in this family include allergens with the following designations: Bet v 1, Dau c 1, and 🌛 Pru a 1. Other proteins belonging to this family include the major pollen allergens:

Structure [ edit ]

NMR analysis[3] has confirmed 🌛 earlier predictions of the protein structure and site of the major T-cell epitope.[4] The Bet v 1 protein comprises 6 🌛 anti-parallel beta-strands and 3 alpha-helices. Four of the strands dominate the global fold, and 2 of the helices form a 🌛 C-terminal amphipathic helical motif. This motif is believed to be the T-cell epitope. However, one very striking feature of the 🌛 three-dimensional structure of Bet v 1 is the presence of a large hydrophobic cavity, which is open to the exterior 🌛 and probably functions as a ligand binding site.[5]

The motif is also found in:

Additionally, the core domain of Bet v 1 🌛 founds or is part of a superfamily of domains called SRPBCC (START/RHOalphaC/PITP/Bet v1/CoxG/CalC) that include the StAR-related lipid-transfer (START) domain.

Function 🌛 [ edit ]

The biological function of Bet v 1 is still under investigations. Bet v 1 harbors a large hydrophobic 🌛 pocket and is able to bind a large spectra of ligands in it like hormones[6] and siderophores like flavonols. It 🌛 belongs to the pathogenesis-related (PR) proteins, which are usually expressed upon infections and stressful conditions,[7] implicating a role in host 🌛 defense. In vitro, Bet v 1 has been shown to be immune-suppressive, due to its ability to bind to iron-flavonoid 🌛 complexes, which it can shuttle into human monocytic cells to increase their labile iron pool and stimulate the anti-inflammatory Arylhydrocarbon 🌛 receptor pathway (https://mdpi/2076-3921/12/1/42). As such, only without any ligand, Bet v 1 was able to mount a Th2-response and turned 🌛 into an allergen.[8]

References [ edit ]

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